Dabei muss aber ein Unterschied zwischen den normalen und den infektiösen Prionen gemacht werden.

Das krankmachende PrPSc, benannt nach dem bei Schafen auftretendem Scrapie, besitzt die stabilere Form der beiden Arten, hat aber gleichzeitig sehr infektiöse Eigenschaften an sich. So setzen sich zum Beispiel diese PrPSc im Gehirn ab und bilden poröse, schwammartige Bereiche, die durch das Absterben einer großen Menge von Nervenzellen in diesem Teil des Gehirns verursacht werden. Es treten neurologische Symptome wie verminderte Kontrolle über Muskeln, Abnahme der geistigen Fähigkeiten, Gedächtnisverlust oder Schlaflosigkeit auf.

Der Nobelpreisträger Stanley B. Pruisiner fand ebenfalls heraus, dass unterschiedlich geformte Prion-Proteine sich an ganz bestimmten Bereichen des Gehirns absetzen und dort ihnen spezifische Krankheitssymptome bilden. So sind die Auswirkungen, die diese Ablagerungen z.B. im Kleinhirn haben ganz andere als die in der Hirnrinde oder im Hirnstamm.

Der Körper selbst bekämpft diese verformte Art der Prione nicht, denn das Immunsystem erkennt sie nicht als Krankheitsträger, da sie ja ein natürlicher Bestandteil der normalen Zellausstattung sind. Auch proteinabbauende Enzyme wie die Verdauungsenzym, organische Lösungsmittel, Temperaturen bis über 100°C, Chemikalien und Desinfektionsmittel können ihnen nichts anhaben. Prione sind kleiner als Viren und nicht giftig, sondern schaden nur durch die Veränderung der Form und ihrer Wechselwirkung miteinander. Sie bilden fädige Strukturen und Verklumpungen, die den Tod der befallenen Nervenzelle bedeuten.

Pruisiner beschreibt außerdem, dass bei allen Tieren und Menschen ein Gen gefunden wurde, das die Anleitung für den Bau des Prions besitzt. Bei einem Versuch mit Mäusen wurde einem Mäusestamm dieses Gen weggezüchtet und das Ergebnis brachte eine neue Erkenntnis: Besaß ein Tier weder das gesunde noch das krankmachende Prion so war es auch bei einer Infektion mit dem PrPSc dagegen resistent; wurde das Gen wieder in den Stamm eingeführt so war wieder alles beim Alten. Nebenbei stellte sich heraus, dass das fehlende Prion nicht lebensnotwendig war; die Funktion ist weiterhin ungeklärt-

Wissenschaftler des Institutes für Molekulare Biologie und Biophysik an der Technischen Hochschule Zürich fanden heraus, dass die physiologisch vorkommenden Proteine bei Menschen und Rindern sich räumlich sehr ähneln. Es gibt nur Abweichungen bei der elektrostatischen Ladung auf der Oberfläche des Moleküls. Die Übertragung von einer Tierart auf die andere wird gerade durch die Strukturähnlichkeit der Proteine bestimmt. Sie besagt, ob die Artengrenze leicht oder schwierig zu überspringen ist.

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